LAPORAN PRAKTIKUM ENZYM

ENZYM
I. DASAR TEORI ENZIM
Reaksi kimia tetap berlangsung tanpa enzim. Namun, reaksi tersebut berjalan lambat. Berbagai reaksi kimia metabolis di dalam tubuh organisme dapat berlangsung dengan cepat karena sel organisme tersebut menghasilkan enzim. Misalnya saja kita yang dapat menyimpan larutan glukosa dalam jangka waktu tak terbatas bila disimpan di dalam botol yang terjaga kondisinya dan tidak tercemar oleh jamur atau bakteri. Larutan glukosa tersebut akan terurai bila berada di dalam sitoplasma sel. Reaksi kimia di dalam sel dilakukan oleh enzim yang termasuk ke dalam golongan katalis.
Katalis adalah zat yang mempercepat reaksi dengan energi aktivasi tanpa mengubah hasil akhir (produk). Enzim tidak ikut serta dalam pengubahan suatu zat (reaksi), tetapi zat tersebut sibuat berulang kali untuk mempercepat reaksi. Enzim adalah katalis protein yang dihasilkan oleh sel. Zat tersebut mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung di dalam sel.
Enzim bekerja pada perangkat substrat (reaktan) dan mengubahnya menjadi suatu perangkat hasil (produk). Daerah pada enzim yang mengikat suatu substrat adalah sisi aktif (tempat aktif). Tingkat kekhhususan yang tinggi memungkinkan sel mengendalikan reaksi-reaksi metabolisme dengan mengatur bentuk dan jumlah enzim yang dihasilkan.
Beberapa enzim bersifat sangat spesifik, yaitu hanya mengkatalis suatu reaksi kimia tertentu. Tetapi pada umumnya enzim tidak begitu spesifik dan akan menguraikan zat-zat lain yang mesih berkerabat (berhubungan), misalnya lipase yang dapat bekerja pada sejumlah besar lemak.
Ciri-ciri enzim yaitu sebagai berikut:
1. Enzim terbina daripada protein yang dihasilkan oleh sel hidup.
2. Tindakan enzim spesifik. Setiap jenis enzim hanya bertindak balas dengan substrat tertentu sahaja. Contoh: enzim sukrase hanya boleh berindak balas dengan sukrosa tetapi tidak boleh bertindak balas dengan maltosa walaupun kedua-duanya adalah gula.
3. Tindak balas enzim boleh berbalik. Arah tindak balas bergantung kepada jumlah substrat dan hasil yang ada. Tindak balas penguraian lemak akan berlaku dari kiri ke kanan atau dari kanan ke kiri sehingga keseimbangan tercapai antara kedua-dua substrat.

4. Enzim diperlukan dalam kuantitas yang kecil. Sedikit enzim akan memangkinkan satu bilangan besar tindak balas biokimia yang sama.
5. Enzim tidak boleh dimusnahkan selepas tindak balas biokimia selesai. Oleh itu, enzim boleh digunakan berulang kali.
Cara kerja enzim ada dua yaitu:
model kunci gembok, enzim dimisalkan sebagai sebuah gembok karena memiliki sebuah bagian kesil yang dapat berikatan dengan substrat. Bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim.
Induksi pas, pada model ini, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan berntuk substrat.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim:
a) Temperatur, karena enzim tersusun dari protein, maka enzim sangat peka terhadap temperatur. Temperatur yang tinggi dapat menghambat reaksi. Pada umumnya temperatur optimum enzim adalah 30-40oC. Kebanyaka enzim tidak menunjukkan reaksi jika suhu turun sampai sekitar 0oC, namun enzim tidak rusak. Bila suhu normal kembali, maka enzim akn aktif kembali. Enzim tahan pada suhu rendah, namun rusak di atas suhu 50oC.
b) Perubahan pH, karena dapat mempengaruhi perubahan asam amino kunci apda saat sisi aktif enzim sehingga menghalangi sisi aktif bergabung dengan substratnya. pH enzim optimum berbeda-beda tergantung jenis enzimnya.
c) Konsentrasi enzim dan substrat, perbandingan jumalh antara enzim dan substrat harus sesuai. Jika enzim terlalu sedikit dan substrat terlalu banyak reaksi akan berjalan lambat dan bahkan ada substrat yang terkatalisasi. Semakin banyak enzim maka reaksi akan semakin cepat.
d) Inhibitor enzim, merupakan penghambat kerja enzim. Jika inhibitor ditambahkan ke dalam campuran enzim dan substrat, kecepatan reaksi akan turun. Cara kerja inhibitor ini adalah berikatan dengan enzim membentuk kompleks enzim-inhibitor yang masih mampu atau tidak mampu berikatan dengan substrat. Inhibitor enzim ada dua, yaitu:
• Inhibitor kompetitif di mana zat pernghambatnya mempunyai struktur yang mirip dengan struktur substrat. Dengan demikian baik substrat maupun zat penghambat berkompetisi atau bersaing untuk bergabung dengan sisia aktif enzim. Jika zat penghambat lebih dulu berikatan dengan sisi aktif enzim, maka substrat tidak bisa lagi berikatan dengan sisi aktif enzim.
• Inhibitor nonkompetitif di mana substrat sudah tidak dapat berikatan dengan kompleks enzim inhibitor, karena sisia ktif enzim berubah.
II. LAPORAN PRAKTIKUM ENZYM
A. Aktivitas Enzym Amylase
1. Dasar Teori
Amylase adalah enzyme yang amiolitik memiliki PH optimum menjadi tidak aktif dalam suasana asam.
Enzim amilase dihasilkan oleh kelenjar ludah (parotis) di mulut dan kelenjar pankreas. Kerja enzim amilase yaitu :



Amilum sering dikenal dengan sebutan zat tepung atau pati. Amilum merupakan karbohidrat atau sakarida yang memiliki molekul kompleks. Enzim amilase memecah molekul amilum ini menjadi sakarida dengan molekul yang lebih sederhana yaitu maltosa.
2. Tujuan
 Untuk mengetahui pengaruh temperature terhadap kerja anzim amilase
3. Alat dan Bahan
• Tabung reaksi g. arutan yodium 1%
• Water bath (penangas air) h. utan benedict
• Thermometer i. pet tetes
• Test plate j. saliva (air ludah)
• Corong dan kain saring k.Pencatat waktu (jam tangan)
• Gelas kimia l. Larutan amilum 20%
4. Cara Kerja
a. Kumpulkan saliva dari semua praktikan (anggota kelompok), kemudian saringlah dengan menggunakan corong dan kain kasa yang di tampung pada gelas kimia.
b. Sediakan water bath yang dipanaskan pada temperatur 450 C dan 500 C
c. Masukan larutan amilum sebanyak 5 ml ke dalam tabung reaksi yang tersedia.
d. Kemudian masukan tabung reaksi tersebut ke dalam water bath dengan suhu yang telah di tentukan pada no.2
e. Setelah 10 menit, masukan ke dalam masing-masing tabung reaksi tersebut 15 tetes saliva yang telah disaring, catat waktu pemasukannya.
f. Setiap interval 1 menit, lakukan tes dengan larutan yodium dan benedict sampai terjadi titik akhromatis kemudian catat waktunya.
g. Selama pengujian, tabung reaksi tidak boleh dikeluarkan dari water bath dan suhu dijaga agar tetap konstan.
h. Bandingkanlah hasil yang didapatkan dari masing-masing tabung percobaan.
5. Hasil Pengamatan
a. Hasil Pengamatan dengan menggunakan Larutan Yodium
Menit ke Suhu
200C 25 0C 300 C 350 C 400 C 450 C 50 0C
1 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu tua Ungu (++) Biru ke hijauan
2 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu tua Ungu (+++) Biru ke hijauan
3 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu muda Ungu (+) Biru ke hijauan
4 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu muda Ungu (++++) Biru ke hijauan
5 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu muda Ungu (+) Biru ke hijauan
6 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu muda Ungu (++) Biru ke hijauan
7 Biru tua (++) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu muda Ungu (+++) Biru ke hijauan
8 Biru tua (+) Biru tua (+++) Biru Biru Ungu muda Ungu (+++) Biru ke hijauan
Dibawah ini merupakan gambar dari hasil pengamatan enzim katalase dengan menggunakan larutan yodium:
 Pada Suhu 450C
Menit ke-1 Menit ke-2 Menit ke-3 Menit ke-4

Menit ke-5 Menit ke-7 Menit ke-6 Menit ke-8
 Pada Suhu 500C

Menit ke-4 Menit ke-1 Menit ke-2 Menit ke-3








Menit ke-5 Menit ke-6 Menit ke-7 Menit ke-8



b. Hasil Pengamatan dengan menggunakan Larutan Benedict

Menit ke Suhu
200C 25 0C 300 C 350 C 400 C 450 C 50 0C
1 Biru Biru Hitam Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (+++)
2 Biru Biru Hitam (++) Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (+++++)
3 Biru Biru Hitam Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (+++++)
4 Biru Biru Abu (++) Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (++++)
5 Biru tua (++) Biru Abu
Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (++++)
6 Biru tua (++) Biru Abu (++) Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (+)
7 Biru (++) Biru Abu Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (++)
8 Biru (+) Biru Abu Hijau Hijau kekuningan Hijau kekuningan Ungu (+)


Dibawah ini merupakan gambar(fhoto) dari hasil pengamatan enzim katalase dengan menggunakan larutan benedict:
 Pada Suhu 450C







 Pada Suhu 500C







6. Pembahasan
Dalam percobaan ini telah terbukti bahwa suhu yang optimum bagi enzim amilase sangat mempengaruhi aktivitasnya .
Selain suhu, waktu juga mempengaruhinya. Hal ini dapat dilihat pada hasil pengamatan.

B. SIFAT PROTEOLITIK ENZYM PEPSIN
1. Dasar Teori
Pepsin merupakan emzim proteolitik dan memiliki pH optimum, pada pH 5 menjadi tidak aktif dan pada medium bersifat alkalis, enzim menjadi rusak.
Enzim pepsin dihasilkan oleh kelenjar di lambung berupa pepsinogen. Selanjutnya pepsinogen bereaksi dengan asam lambung menjadi pepsin. Cara kerja enzim pepsin yaitu :


Enzim pepsin memecah molekul protein yang kompleks menjadi molekul yang lebih sederhana yaitu pepton. Molekul pepton perlu dipecah lagi agar dapat diangkut oleh darah.
2. Tujuan
 Untuk mengetahui pengaruh medium terhadap kerja enzym pepsin
3. Alat dan Bahan
• Larutan pepsin
• HCL 0,4 %
• Fibrin atau albumin kering
• Tabung reaksi
• Water bath (penangas air)
• Thermometer
• Pengukur waktu
• Rak tabung reaksi
4. Cara Kerja
a. ambil tabung reaksi dan masukan sedikit fibrin atau albumin dengan jumlah yang sama. Kemudian lakukan sebagai berikut:
• Tabung no 1 + 2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4 %
• Tabung no 2 + 2 ml pepsin dan 3 ml aquadest
• Tabung no 3 + 2 ml aquadest dan 2 ml HCL 0,4 %
b. Tabung no 4+2 ml pepsin yang didihkan dulu dan 2 ml HCL 0,4 %
c. Campurkan semua zat yang ada pada setiap tabung reaksi dengan mengocoknya kemudian simpan pada temperature 380 C pada penangas air selama 30 menit.
d. Amati dan catat perubahan yang terjadi pada setiap tabung reaksi tersebut.


5. Hasil Pengamatan
No tabung Bahan yang terkandung
(campuran terdiri atas) Perubahan yang terjadi
awal akhir
1. 2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4 % Bening Keruh(+)
2. 2 ml pepsin dan 3 ml aquadest Bening Keruh(+)
3. 2 ml aquadest dan 2 ml HCL 0,4 % Bening Jernih
4. 2 ml pepsin yang didihkan + 2 ml HCL 0,4 % Bening Keruh(++)

Dibawah ini merupakan gambar dari hasil pengamatan sifat proteolitik enzym pepsin:
Warna Asal






Perubahan warna (hasil)







6. Pembahasan
Tabung no 1, 2, dan 4 yaitu dengan bahan campuran secara berturut-turut 2 ml pepsin dan 2 ml HCL 0,4 %, 2 ml pepsin dan 3 ml, dan 2 ml pepsin yang didihkan + 2 ml HCL 0,4 % aquadest kemudian dikocok secara merata dan terlihat warna bening, kemudian setelah dipanaskan selama 30 menit pada suhu 380 C terjadi perubahan warna yaitu menjadi keruh. Kekeruhan ini bertanda bahwa albumin tidak diuraikan oleh protein.
Sedangkan pada tabung no 3 terlihat sangat jernih dibandingkan dengan yang lainnnya, kerana albumin telah diuraikan oleh protein. Dan pepsin menguraikan albumin dalam keadaan acid. Hal ini juga dipengaruhi oleh kerja pada suhu yang optimal yaitu 380 C .
Enzim Pepsin adalah enzim yang terdapat dalam perut yang akan mulai mencerna protein dengan memecah protein menjadi bagian–bagian yang lebih kecil. Enzim ini termasuk protease; pepsin disekresi dalam bentuk inaktif, pepsinogen, yang akan diaktifkan oeh asam lambung. Enzim ini diproduksi oleh bagian mukosa dalam perut yang berfungsi untuk mendegradasi protein .
Enzim ini memiliki pH optimum 2-4 dan akan inaktif pada pH diatas 6. Pepsin adalah salah satu dari 3 enzim yang berfungsi untuk mendegradasi protein yang lain adalah kemotripsin dan tripsin. Pepsin disintesa dalam bentuk inaktif oleh lambung; asam hidroklori; juga diproduksi oleh gastric mucosa dan kemudian akan diaktifkan pada pH optimum yaitu 1-3.
C. SIFAT PROTEOLITIK ENZYM TRIPSIN
1. Dasar Teori
Tripsin merupakan endopeptidase yang diekskresikan oleh prankreas dalam bentuk tidak aktif berupa tripsinogen dan dilakukan oleh enzim enterokinase pH optimumnya antar 7,6-8,5.
Enzim tripsin dihasilkan oleh kelenjar pancreas dan dialirkan ke dalam usus dua belas jari (duodenum).
Cara kerja enzim tripsin yaitu :


Asam amino memiliki molekul yang lebih sederhana jika dibanding molekul pepton. Molekul asam amino inilah yang diangkut darah dan dibawa ke seluruh sel yang membutuhkan. Selanjutnya sel akan merakit kembali asam amino-asam amino membentuk protein untuk berbagai kebutuhan sel.
2. Tujuan
 Untuk mengetahui pengaruh medium terhadap kerja enzym tripsin.
3. Alat dan Bahan
a. fhosfat pH 7,6-8,5 ( 8ml Na 2HPO4 dan 13,2 ml H)
b. Fibrin atau albumin kering
c. Tabung reaksi
d. penangas air
e. Thermometer
f. Pengukur waktu
g. Rak tabung reaksi
4. Cara kerja
a. Ambil 3 tabung reaksi dan masukan ke dalamnya sedikit serbuk fibrin atau albumin dengan jumlah yang kira-kira sama, kemudian lakukan sebagai berikut:
• tabung no1 + 2 ml tripsin + 2 ml buffer pH 7,4
• tabung no 2 + 2 ml tripsin + 2 ml aquadest
• tabung no 3 + 2 ml tripsin yang didihkan + 2 ml buffer pH 7,6
b. Campurkan semua zat yang ada di setiap tabung reaksi dengan mengocoknya kemudian simpan pada temperature 38 0 C pada penangas air sealma 30 menit
c. Amati dan catat perubahan yang terjadi pada setiap tabung reaksi.
d. Uji zat pada tabung yang menunjukan hasil positif dengan uji biuret.
5. Hasil pengamatan
No. tabung Bahan yang terkandung (Campuran terdiri atas) Perubahan yang terjadi Uji biuret
1. 2 ml tripsin + 2 ml buffer pH 7,6 Bening Ungu muda
2. 2 ml tripsin + 2 ml aquadest Bening Ungu muda
3. 2 ml tripsin yang didihkan + 2 ml buffer pH 7,6 Bening Ungu tua
Dibawah ini merupakan gambar dari hasil pengamatan Sifat Proteolitik Enzym Tripsin:






Warna Asal

Tabung no 2

Tabung no 3


Perubahan warna (hasil)


6. Pembahasan.
Pada tabung no.3, menghasilkan warna yang berbeda yaitu ungu tua, dalam percobaannya enzim ini didihkan dulu pada suhu 38 0 C sehingga dapt disimpulkan bahwa suu yang optimal bagi enzim tripsin sangat mempengaruhi dalam kerja enzim tersebut.
Sedangkan pada tabung no.1 dan 2 ini berbeda hasilnya yaitu ungu muda. Hal ini karena suhunya belum optimal, sehingga hasil dari kerja enzim tersebut belum maksimal.

D. AKTIVITAS ENZIM DEHIDROGENASE DI DALAM AIR SUSU
1. Dasar Teori
Enzim dehidrigenase banyak terdapat pada berbagai sel tetapi bekerja pada substrat yang berbeda. Enzim ini mengoksidasi substrat dengan melepaskan hydrogen dari substrat. Hidrogen biasa bereaksi dengan oksigen atau molekul lain ( dalam percobaan ini dengan methylin blue). Susu sangat kaya akan enzim dehidrogenase.
2. Tujuan
Dapat mengamati perubahan yang terjadi di dalam air susu akibat efektifitas enzim dehidrogenase.
3. Alat dan Bahan
• Air susu segar
• Methylin bue
• Gliseraldehid (formal dehid)
• Parafin cair
• Penangas air
• Tabung reaksi
• Termometer
• Pipet tetes
4. Cara Kerja
a. Ambil 3 buah tabung reaksi beri no 1,2,3 dan simpan pada rak tabung reaksi, isi masing-masing tabung dengan 5 ml air susu.
b. Panaskan tabung no 1 sampai air susunya mendidih kemudian dinginkan
c. Ke dalam setiap tabung tambahkan 5 tetes 0,02 % methylin blue (indicator)
d. Ke dalam tabung no 2 dan 3 tambahkan 1 ml larutan 0,4 % formal dehid.
e. Campurakan semua zat pada setiap tabung dengan memutarnya pelan-pelan dan tambahkan 2 ml parafin cair.
f. Simpan ketiga tabung reaksi pada penangas air denagn suhub 380 C selama 10 menit.
g. Amati perubahan yang terjadi.


5. Hasil Pengamatan
No. tabung Isi tabung Warna asal Hasil
1. 5 ml air susu + 1 ml metilenblue Biru muda Biru muda pekat
2. 5 ml susu + 1 ml metilen blue + 1 ml formaldehid Biru muda Biru muda pudar
3. 5 ml air susu yang didihkan + 1 ml metilen blue + 1ml formaldehid Biru muda Biru muda pudar

Dibawah ini merupakan gambar (fhoto) dari hasil percobaan Dehidrogenase Di Dalam Air Susu:
Warna Asal Perubahan Warna (Hasil)
6. Pembahasan
Dalam percobaan ini enzim bekerja mengoksidasi substrat dengan melepaskan hydrogen dari substrat. Yaitu Hidrogen bereaksi dengan dengan methylin blue.
Dan telah terbukti bahwa dalam susu terdapat banyak enzim dehidrogenase. Karena terlihat pada tabung no.1 menghasilkan perubahan warna biru muda yang sangat pekat dibandingkan dengan yang lainya.





Cara kerja enzim tersebut yaitu:










E. AKTIFITAS ENYM KATALASE
1. Dasar Teori
Enzim ini berperan menghancurkan hydrogen peroksida yang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase.Enzym katalase merupakan enzim yang berada pada sel hewan sel hati, juga banyak terdapat dalam sel mukosa, darah, sumsum tulang, dan ginjal. Bagian organel sel dari jaringan tersebut yang memiliki dua fungsi sekaligus yaitu untuk menghasilkan dan untuk menghancurkan hydrogen peroksida adalah enzim peroksisom.
Enzim ini berperan menghancurkan hydrogen peroksida yang dihasilkan dari aktivitas enzim oksidase.
2. Tujuan
 Membuktikan adanya enzym katalase didalam sel hewan khusunya sel hati.
3. Alat dan Bahan
• Hati ayam
• H2O2
• tabung reaksi
• Lumpang porselin
• aquades dan kain kasa

4. Cara kerja
a. Hancurkan hati ayam dalam lumping porselin sambil di tetesi aquadest
b. Saringlah campuran tersebut untuk memperoleh sari hati yang keruh
c. Tetesilah tabung reaksi dengan sari hati ayam dan hitunglan berapa tetes H2O2 yang diperlukan hingga timbul gelembung-gelembung udara.
d. Amati gelembung-gelembung udara yang tampak dan catatlah hasilnya.
5. Hasil pengamatan

Hati
Jumlah tetesan ekstrak hati Keadaan gelembung (kecepatan/banyaknya)
ayam 1 tetes 4 cm /cepat
dibawah ini merupakan suatu gambar dari hasil percobaan






6. Pembahasan
Katalase adalah enzim yang dapat menguraikan hidrogen peroksida (H2O2) yang tidak baik bagi tubuh makhluk hidup menjadi air (H20) dan oksigen (O2) yang sama sekali tidak berbahaya. Selain itu, enzim ini di dalam tubuh manusia juga menguraikan zat-zat oksidatif lainnya seperti fenol, asam format, maupun alkohol yang juga berbahaya bagi tubuh manusia.

Katalase terdapat hampir di semua makhluk hidup. Enzim ini diproduksi oleh sel di bagian badan mikro, yaitu Perioksisom Bagi sel, enzim ini adalah bodyguard yang melindungi bagian dalam sel dari kondisi oksidatif yang bagi kebanyakan orgnisme ekuivalen dengan kerusakan.

Enzim katalase dari mamalia seperti manusia, ataupun sapi, ataupun mikroba moderat (jamur) misalnya, hanya dapat berfungsi di antara suhu 37-40 derajat celcius. Jika suhu terlalu rendah ( < 10 C) , maka enzim ini akan berhenti bekerja, tetapi tidak mengalami kerusakan dan akan bekerja kembali jika suhu telah normal. Jika suhu terlalu tinggi ( >40 C), enzim ini akan mengalami denaturasi sehingga tidak dapat dipakai kembali.
Reaksi-reaksi yang berlangsung didalam tubuh makhluk hidup terjadi pada suhu 270 C, misalnya pada tumbuhan dan pada tubuh hewan berdarah dingin; atau pada suhu 370, misalnya pada tubuh hewan berdarah panas.Pada suhu tersebut proses oksidasi akan berjalan lambat.Agar reaksi-reaksi berjalan lebih cepat diperlukan katalisator.Katalisator adalah zat yang mempercepat reaksi tetapi zat tersebut tidak ikut bereaksi. Katalisator didalam sel makhluk hidup disebut biokatalisator atau enzim.
Uji katalase digunakan untuk mengetahui aktivitas katalase pada bakteri yang diuji. Kebanyakan bakteri memproduksi enzim katalase yang dapat memecah H2O2 menjadi H2O dan O2. Enzim katalase diduga penting untuk pertumbuhan aerobik karena H2O2 yang dibentuk dengan pertolongan berbagai enzim pernafasan bersifat racun terhadap sel mikroba. Beberapa bakteri yang termasuk katalase negatif adalah Streptococcus, Leuconostoc, Lactobacillus, dan Clostridium.
Keberadaan H2O2 pertama kali dideteksi pada kultur Pneumococcus, sebuah organismeyang tidak memproduksi katalase dan sedikit sensitif terhadap peroksida. Organisme yang tidak memproduksi katalase dilindungi oleh penanaman dengan jaringan hewan atau tumbuhan atau organisme lain yang mempunyai kemampuan memproduksi enzim. Katalase diproduksi oleh beberapa bakteri. Beberapa bakteri diantaranya memproduksi katalase lebih banyak daripada yang lain. Ini ditunjukkan dengan jumlah yang banyak pada bakteri aerob. Sedangkan enzim tidak diproduksi oleh bakteri anaerob obligat karena mereka tidak memerlukan enzim tidak diproduksi oleh bakteri anaerob obligat karena mereka tidak memerlukan enzim tersebut.
Bakteri katalase positif seperti S. Aureus bisa menghasilkan gelembung-gelembung oksigen karena adanya pemecahan H2O2 (hidrogen peroksida) oleh enzim katalase yang dihasilkan oleh bakteri itu sendiri. Komponen H2O2 ini merupakan salah satu hasil respirasi aerobik bakteri, misalnya S. aureus, dimana hasil respirasi tersebut justru dapat menghambat pertumbuhan bakteri karena bersifat toksik bagi bakteri itu sendiri. Oleh karena itu, komponen ini harus dipecah agar tidak bersifat toksik lagi.
Bakteri katalase negatif tidak menghasilkan gelembung-gelembung. Hal ini berarti H2O2 yang diberikan tidak dipecah oleh bakteri katalase negatif, misalnya, L.casei sehingga tidak menghasilkan oksigen. Bakteri katalase negatif tidak memiliki enzim katalase yang menguraikan H2O2.
Mekanisme enzim katalase memecah H2O2 yaitu saat melakukan respirasi, bakteri menghasilkan berbagai macam komponen salah satunya H2O2. Bakteri yang memiliki kemampuan memecah H2O2 dengan enzim katalase maka segera membentuk suatu sistem pertahanan dari toksik H2O2 yang dihasilkannya sendiri. Bakteri katalase positif akan memecah H2O2 menjadi H2O dan O2 dimana parameter yang menunjukkan adanya aktivitas katalase tersebut adalah adanya gelembung-gelembung oksigen seperti pada percobaan yang telah dilakukan. Dengan enzim katalase, H2O2 diurai dengan reaksi sebagai berikut.
2H2O2 2H2O + O2



























Daftar Pustaka
www.google.com. http://united-senopati.blogspot.com/2009/04/enzim.html. 4 juni 2009.

Guyton & Hall, Textbook of Medical Physiology. Despopoulos & Agamemnon, Color Atlas of Physiology. Achmad Djaeni Sediaoetama, Ilmu Gizi. Sobotta’s Atlas of Human Anatomy.




SeLesaI
SeLmat MeMbacA